Гилад Харан
Гилад Харан (англ. Gilad Haran, ивр. גלעד הרן) — израильский биофизик и физикохимик, профессор кафедры химической и биологической физики Научного института Вейцмана. занимал должность декана химического факультета института. Участник разработки первого в мире нанопрепарата Доксила. Разрабатывает и применяет в своей лаборатории новые методы изучения того, как белки работают как крошечные машины[1].
Биография[править]
Родился 16 января 1960 года в Холоне.
Закончил аспирантуру в области медицины в медицинском факультете Еврейского университета в Иерусалиме и получил степень бакалавра медицинских наук с отличием (1986).
Затем стал научным сотрудником профессора Хези Баренхольц в Еврейском университете. В это время он принимал участие в разработке первого наномедицинского препарата Доксила.
В 1988 году поступил в докторантуру Института науки Вейцмана под руководством Эфраима Кацира и Элиши Хааса. В его докторской диссертации (1993) обсуждалась динамика конформации полипептидов и белков.
В течение следующих лет был научным сотрудником на кафедре химии Пенсильванского университета вместе с Робином М. Хохштрассером. Работал над сверхбыстрой спектроскопией динамики реакций в белках и жидкостях.
Вернувшись в Израиль в 1998 году, стал старшим преподавателем кафедры химической физики в Институте Вейцмана. В 2005 году был назначен доцентом, а в 2011 году — профессором. В 2007—2011 годах возглавлял химический совет Высшей школы им. Файнберга.
В 2012 году был назначен 11-м деканом химического факультета и проработал на этом посту 6 лет.
Лаборатория Харана занимается спектроскопией и динамикой одиночных молекул и частиц, разрабатывает новую методологию спектроскопии и применяет ее в двух основных областях исследований.
Лауреат премии Вейцмана (2017), премии Наканиши (2023) и пр.
Женат на Михал Харан, гематологе медицинского центра Каплан и старшем преподавателе медицинского факультета Еврейского университета.
Израильские ученые нашли новый путь создания искусственных молекулярных нанороботов[править]
30 апреля 2026 года пишут:
Ученые из Института Вейцмана раскрыли механизм работы молекулярных машин, которые мгновенно распутывают дефектные белковые цепи. Работа поможет конструированию молекулярных нанороботов.
В каждой клетке нашего организма работают молекулярные механизмы, состоящие из шести субъединиц, образующих кольцо. Долгое время считалось, что эти машины выравнивают белок, протаскивая его сквозь кольцо рывками. При этом на каждый рывок тратится порция энергии. Новое исследование, опубликованное в журнале Nature Communications, показало, что процесс устроен гораздо изящнее. Используя флуоресцентные метки и метод отслеживания в реальном времени, биологи обнаружили, что белковая цепочка проскальзывает сквозь канал за миллисекунды, а на расщепление одной молекулы "топлива" АТФ (порции энергии) уходит гораздо больше времени, то есть энергетический баланс не сходится.
Оказалось, что молекулярная машина работает по принципу храповика или двери, которая может вращаться только в одну сторону. Машина не тянет белок собственным усилием, а использует тепловое броуновское движение самой белковой цепи. Энергия АТФ тратится только на то, чтобы задать направление и заблокировать движение назад. Специальные петли внутри канала колеблются таким образом, что белок может смещаться только вперед. Но если снабжение энергией нарушается, "запирающий замок" перестает работать. Тогда движение белковой цепи становится хаотичным, что приводит к ошибкам в сборке. Подобные сбои могут приводить к развитию рака и нейродегенеративным заболеваниям.
"Мы обнаружили, что машина использует энергию для инициирования процесса направленного движения, но не для принудительного вытягивания цепи или ускорения ее перемещения", – поясняет профессор Гилад Харан.
Знание этого природного механизма позволит биоинженерам проектировать нанороботы, способные перемещать микрогрузы в организме или очищать поверхности на молекулярном уровне с минимальными затратами энергии. Такие машины найдут применение в адресной доставке лекарств и создании "умных" материалов, которые смогут самостоятельно восстанавливать свою структуру[2].
Труды[править]
- G Haran, R Cohen, LK Bar, Y Barenholz. Transmembrane ammonium sulfate gradients in liposomes produce efficient and stable entrapment of amphipathic weak bases. Biochimica et Biophysica Acta (BBA)-Biomembranes 1151 (2), 201-215.
- G Schreiber, G Haran, HX Zhou. Fundamental aspects of protein− protein association kinetics. Chemical reviews 109 (3), 839-860.
- E Rhoades, E Gussakovsky, G Haran. Watching proteins fold one molecule at a time. Proceedings of the National Academy of Sciences 100 (6), 3197-3202.
- K Santhosh, O Bitton, L Chuntonov, G Haran. Vacuum Rabi splitting in a plasmonic cavity at the single quantum emitter limit. Nature communications 7 (1), 1-5.
- E Boukobza, A Sonnenfeld, G Haran. Immobilization in surface-tethered lipid vesicles as a new tool for single biomolecule spectroscopy. The Journal of Physical Chemistry B 105 (48), 12165-12170.
- A Weiss, G Haran. Time-dependent single-molecule Raman scattering as a probe of surface dynamics. The Journal of Physical Chemistry B 105 (49), 12348-12354.
- E Sherman, G Haran. Coil–globule transition in the denatured state of a small protein. Proceedings of the National Academy of Sciences 103 (31), 11539-11543.
- JL England, G Haran. Role of solvation effects in protein denaturation: from thermodynamics to single molecules and back. Annual review of physical chemistry 62, 257-277.
- T Shegai, Z Li, T Dadosh, Z Zhang, H Xu, G Haran. Managing light polarization via plasmon–molecule interactions within an asymmetric metal nanoparticle trimer. Proceedings of the National Academy of Sciences 105 (43), 16448-16453.
- H Mazal, M Iljina, I Riven, G Haran. Ultrafast pore-loop dynamics in a AAA+ machine point to a Brownian-ratchet mechanism for protein translocation. Science advances, 7(36), eabg4674.
- HY Aviram, M Pirchi, H Mazal, Y Barak, I Riven, G Haran. Direct observation of ultrafast large-scale dynamics of an enzyme under turnover conditions. PNAS 115(13) 3243-3248.